Algumas enzimas, para que possam catalisar uma reação química, necessitam da ação conjunta
de coenzimas, geralmente derivadas das vitaminas que vão ser oxidadas ou reduzidas durante a
transformação do substrato em produto.
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Uma enzima que necessita de coenzima para sua atuação catalítica é denominada de holoenzima
quando está livre da associação, e de apoenzima quando está associada.
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A constante de Michaelis, KM, pode ser interpretada como a concentração de substrato na qual 70% dos
sítios ativos das enzimas estão em atividade, ou seja, ligados com substratos.
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Na inibição enzimática reversível, ocorre, normalmente, quebra ou formação de ligações covalentes, de
forma que a enzima original não pode ser regenerada.
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Os moduladores que regulam a atividade enzimática podem ser inibidores ou estimuladores, sendo
chamado de modulador homotrópico aquele igual ao substrato.
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