O entendimento da cinética enzimática é crucial para o dese...

O tema central desta questão é a cinética enzimática, especificamente o efeito dos inibidores enzimáticos não competitivos sobre os parâmetros Vmax e Km de uma reação enzimática. Para resolver esta questão, é importante entender os conceitos de Vmax (velocidade máxima de uma reação) e Km (constante de Michaelis-Menten, que indica a afinidade da enzima pelo substrato).

Os inibidores não competitivos são substâncias que se ligam à enzima em um local diferente do sítio ativo. Isso significa que eles podem se ligar à enzima independentemente de o substrato estar ligado ou não. A característica principal desses inibidores é que eles diminuem a eficiência máxima da enzima sem alterar a afinidade pelo substrato.

A alternativa correta é a B - Diminuem a Vmax sem alterar a Km.

Justificativa:

• B - Diminuem a Vmax sem alterar a Km. Esta é a resposta correta porque os inibidores não competitivos reduzem a quantidade de enzima ativa disponível para catalisar a reação, o que diminui a Vmax. Entretanto, como eles não afetam o sítio de ligação do substrato, a Km permanece constante.

Análise das alternativas incorretas:

• A - Aumentam a Vmax e diminuem a Km. Esta alternativa está incorreta porque os inibidores não aumentam a Vmax; pelo contrário, eles a diminuem, e não há alteração na Km.
• C - Não alteram a Vmax, mas aumentam a Km. Esta opção está incorreta porque sugere que a Vmax permanece a mesma, o que não acontece na presença de inibidores não competitivos. Além disso, a Km não é alterada por esse tipo de inibidor.
• D - Diminuem tanto a Vmax quanto a Km. Esta alternativa está incorreta porque, embora a Vmax seja realmente reduzida, a Km não é afetada por inibidores não competitivos.

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C) inibidor competitivo

D) inibidor incompetitivo

Os inibidores não competitivos se ligam a um local diferente do sítio ativo da enzima, conhecido como sítio alostérico. Eles podem se ligar à enzima com ou sem o substrato presente.

A ligação do inibidor não competitivo altera a conformação da enzima, reduzindo sua atividade catalítica.

Vmax (Velocidade Máxima): O inibidor não competitivo reduz a Vmax porque a enzima inibida é menos eficiente na conversão do substrato em produto, independentemente da concentração de substrato. 

Km (Constante de Michaelis-Menten): O Km, que reflete a afinidade da enzima pelo substrato, não é alterado por inibidores não competitivos. Isso ocorre porque a presença do inibidor não muda a afinidade da enzima pelo substrato, mas reduz a eficiência da enzima.