O entendimento da cinética enzimática é crucial para o dese...

C) inibidor competitivo

D) inibidor incompetitivo

Os inibidores não competitivos se ligam a um local diferente do sítio ativo da enzima, conhecido como sítio alostérico. Eles podem se ligar à enzima com ou sem o substrato presente.

A ligação do inibidor não competitivo altera a conformação da enzima, reduzindo sua atividade catalítica.

Vmax (Velocidade Máxima): O inibidor não competitivo reduz a Vmax porque a enzima inibida é menos eficiente na conversão do substrato em produto, independentemente da concentração de substrato. 

Km (Constante de Michaelis-Menten): O Km, que reflete a afinidade da enzima pelo substrato, não é alterado por inibidores não competitivos. Isso ocorre porque a presença do inibidor não muda a afinidade da enzima pelo substrato, mas reduz a eficiência da enzima.