A membrana plasmática tem permeabilidade seletiva, ou seja,...

Alternativa Correta: A

Tema Central da Questão: A questão aborda as proteínas de membrana, enfatizando sua função e dinâmica na célula. Compreender o comportamento das proteínas de membrana é crucial para entender processos celulares fundamentais, como transporte de substâncias, sinalização e interação celular.

Resumo Teórico: A membrana plasmática é uma estrutura semipermeável composta por uma bicamada lipídica e proteínas que desempenham funções diversas. As proteínas de membrana podem atuar no transporte de moléculas, na fixação estrutural, como receptores de sinais, ou como enzimas catalisadoras. Uma característica importante dessas proteínas é a sua mobilidade dentro da membrana, permitindo, por exemplo, que se movam de uma parte para outra da célula.

Justificativa da Alternativa Correta: A alternativa A está incorreta porque afirma que as proteínas de membrana "jamais podem variar de uma parte para outra parte da mesma célula". Na verdade, as proteínas da membrana possuem uma certa fluidez, podendo se mover lateralmente dentro da bicamada lipídica, conforme descrito pelo modelo do mosaico fluído. Essa mobilidade é essencial para a funcionalidade da membrana e para a adaptação celular aos estímulos externos.

Análise das Alternativas Incorretas:

B - Determinam funções específicas das membranas. Essa afirmação está correta, pois as proteínas de membrana são responsáveis por determinar a funcionalidade específica das membranas, como o transporte de substâncias ou a recepção de sinais.

C - Funcionam de maneiras diversas, com maior ou menor especificidade. Correto, já que as proteínas de membrana apresentam diversidade funcional. Algumas atuam de forma muito específica, como enzimas ou receptores, enquanto outras têm funções mais gerais.

D - Podem variar de célula para célula. Essa alternativa também está correta. A composição proteica da membrana pode variar entre diferentes tipos de células, refletindo suas funções específicas e necessidades.

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