Uma enzima é uma macromolécula que atua como catalisador, ac...

Gabarito: Alternativa E

Para solucionar esta questão, é essencial compreender o papel das enzimas nos processos biológicos. As enzimas são catalisadores biológicos que aceleram reações químicas no organismo sem serem consumidas no processo. Este papel é crucial para a viabilidade das reações bioquímicas que ocorrem em condições de temperatura e pressão suaves, características dos organismos vivos.

As enzimas operam reduzindo a energia de ativação necessária para que as reações químicas ocorram. Enquanto a energia de ativação é o "empurrão" inicial necessário para que os reagentes alcancem o estado de transição, a variação de energia livre (ΔG) de uma reação é a diferença entre a energia dos produtos e dos reagentes. Importante notar que a energia livre de Gibbs não é alterada pela ação das enzimas, ou seja, as enzimas não mudam o balanço energético da reação – elas apenas facilitam o caminho para que esta ocorra mais rapidamente.

Vamos esclarecer porque a Alternativa E está correta: as enzimas de fato reduzem a energia de ativação, permitindo que as reações ocorram mais facilmente e em um ritmo mais acelerado, mas não alteram o ΔG da reação, ou seja, a energia livre dos produtos finais em relação aos reagentes iniciais permanece constante.

Esta compreensão é fundamental para quem estuda Biologia - A química da vida, pois descreve um dos aspectos mais fundamentais das reações bioquímicas e a essência do trabalho enzimático. Lembre-se sempre de que as enzimas são altamente específicas e eficientes, e essa eficiência catalítica é o que faz com que a vida, tal como conhecemos, seja possível.

gab.E

a presença de uma enzima catalisadora, a velocidade da reação é mais rápida e a energia utilizada é menor. Por esse motivo as enzimas praticamente regem todo o funcionamento celular interno, favorecendo o metabolismo anabólico (construção) e catabólico (degradação), bem como externo, através de sinalizadores catalíticos estimulantes ou inibitórios atuantes em outras células (hormônios, por exemplo).

Sobre as outras alternativas:

A) a atividade enzimática depende de fatores como o pH, a temperatura e o tamanho da molécula do substrato.

O tamanho da molécula não interfere na atividade enzimática.

B) inibidores enzimáticos alostéricos atuam alterando a concentração da enzima alvo.

"Quando um inibidor alostérico liga-se a uma enzima, todos os sítios ativos nas subunidades proteicas são alterados ligeiramente de forma que não funcionem tão bem."

Fonte: https://pt.khanacademy.org/science/biology/energy-and-enzymes/enzyme-regulation/a/enzyme-regulation

Ou seja, ele altera o sítio ativo da enzima, impedindo ou dificultando a ligação da molécula do substrato.

C) são sempre moléculas proteicas, podendo estar associadas a átomos metálicos.

Enzimas normalmente são de natureza proteica; existem enzimas constituídas de RNA - ribozimas.

D) inibidores não competitivos ligam-se ao sítio ativo da enzima impedindo a entrada do substrato.

O correto seria inibidores competitivos.

"A molécula inibidora apresenta estrutura semelhante ao substrato da enzima. Ela liga-se ao sítio ativo da enzima, que não pode realizar o processo catalítico, pois seu sítio ativo está ocupado para poder ligar-se ao substrato correto. Portanto o inibidor compete com o substrato pelo sítio de ação."

"Um inibidor não competitivo pode se combinar com a enzima livre ou com o complexo Enzima-Substrato (ES), interferindo na ação de ambos. Esses inibidores ligam-se a um sítio da enzima diferente do sítio ativo, muitas vezes ocasionando deformação da mesma de forma que ela não forme o complexo ES. O inibidor não competitivo pode ser uma molécula que não se assemelha com o substrato, mas apresenta uma grande afinidade com a enzima."

Fonte: https://www.portaleducacao.com.br/conteudo/artigos/direito/inibicao-enzimatica/56533#:~:text=O%20inibidor%20n%C3%A3o%20competitivo%20pode,e%20o%20Km%20permanece%20constante.

E) GABARITO.