Inibidores competitivos são substâncias
que competem diretamente com o substrato
normal pelo sítio ativo das enzimas. A
atividade da enzima tende a declinar por não
ocorrer, plenamente, a formação do complexo
enzima-substrato durante a existência do complexo
enzima-inibidor. A ação do inibidor pode ser
revertida aumentando-se a quantidade de substrato
(S) na reação.O gráfico demonstra a variação da velocidade
de reação em relação à quantidade de substrato
presente para os dois complexos mencionados.MOTTA, Valter T. Bioquímica Básica. e. 2. Rio de Janeiro: Medbook, 2011,
p.36.Com base nessas informações e nos conhecimentos de
bioquímica, é correto afirmar:

Question

Inibidores competitivos são substâncias
que competem diretamente com o substrato
normal pelo sítio ativo das enzimas. A
atividade da enzima tende a declinar por não
ocorrer, plenamente, a formação do complexo
enzima-substrato durante a existência do complexo
enzima-inibidor. A ação do inibidor pode ser
revertida aumentando-se a quantidade de substrato
(S) na reação.O gráfico demonstra a variação da velocidade
de reação em relação à quantidade de substrato
presente para os dois complexos mencionados.MOTTA, Valter T. Bioquímica Básica. e. 2. Rio de Janeiro: Medbook, 2011,
p.36.Com base nessas informações e nos conhecimentos de
bioquímica, é correto afirmar: Alternativa A: O inibidor competitivo reage com a enzima para formar
um complexo enzima-inibidor análogo ao complexo
enzima-substrato, embora cataliticamente ativo. Ou Alternativa B: Apenas o complexo enzima-substrato poderá alcançar a
velocidade máxima, Vmax , de reação devido à ausência
do inibidor nesse sistema. Ou Alternativa C: Em altas concentrações de substrato, S, todos os sítios
ativos devem estar preenchidos com o substrato, o que
justifica a velocidade máxima de reação observada em
ambas as curvas no gráfico. Ou Alternativa D: Os inibidores competitivos são moléculas estruturalmente
diferentes do substrato, apesar de apresentarem a
mesma funcionalidade química. Ou Alternativa E: A ligação do inibidor competitivo com a enzima não
bloqueia a ligação do substrato, mas provoca uma
modificação da conformação da enzima que evita a
formação do produto.

Lukas · Accepted Answer

Alternativa [C] Em altas concentrações de substrato, S, todos os sítios
ativos devem estar preenchidos com o substrato, o que
justifica a velocidade máxima de reação observada em
ambas as curvas no gráfico. Na inibição competitiva, um aumento na concentração do substrato faz com que a reação atinja o valor máximo que atingiria sem o inibidor. Isso acontece porque com o aumento da concentração do substrato, os sítios ativos da enzima passam a ser ocupados exclusivamente pelo substrato (que se encontra em elevada concentração e, portanto, tem maior chance de se ligar à enzima).Resp.: C Blog do vestibular

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