Com relação a proteínas e enzimas, julgue o item que se segu...

Próximas questões
Com base no mesmo assunto
Q642550 Biologia

Com relação a proteínas e enzimas, julgue o item que se segue.

Considere que uma determinada enzima hidrolase possua uma mutação gênica que resulte na substituição de um aminoácido em seu sítio catalítico. Considere, ainda, que tenham sido determinados os parâmetros cinéticos da enzima sem a mutação e com a mutação cujos os valores são mostrados abaixo, usando-se para isso, o substrato X.

Enzima sem mutação:

Km = 14,0 µM, kcat = 98,0 s-1 e kcat/Km = 7,0 µM-1 s-1

Enzima com hipotética mutação:

Km = 6,0 µM, kcat = 78 s-1 e kcat/Km = 13,0 µM-1 s-1

Nesse caso, é correto concluir que a enzima com mutação realizada apresentou melhor eficiência catalítica.

Alternativas

Gabarito comentado

Confira o gabarito comentado por um dos nossos professores

Gabarito: C - certo

Para resolver a questão, precisamos compreender alguns conceitos fundamentais sobre cinética enzimática e como mutações podem alterar a atividade de uma enzima. Vamos analisar os parâmetros fornecidos para as enzimas, tanto na forma normal quanto na forma mutada.

Os parâmetros cinéticos fornecidos são:

Enzima sem mutação:
Km = 14,0 µM, kcat = 98,0 s-1 e kcat/Km = 7,0 µM-1 s-1

Enzima com mutação:
Km = 6,0 µM, kcat = 78 s-1 e kcat/Km = 13,0 µM-1 s-1

Os valores de Km e kcat são essenciais para entender a eficiência de uma enzima:

  • Km (constante de Michaelis-Menten): Representa a concentração de substrato na qual a velocidade da reação é metade da velocidade máxima (Vmax). Um Km menor indica uma maior afinidade da enzima pelo substrato.
  • kcat (constante catalítica): Representa o número de reações catalisadas por segundo por cada molécula de enzima. Um kcat maior indica uma enzima mais eficiente em transformar o substrato em produto.

Para determinar a eficiência catalítica de uma enzima, utilizamos a razão kcat/Km. Quanto maior essa razão, maior a eficiência da enzima.

Comparando as duas formas da enzima:

  • Enzima sem mutação: kcat/Km = 7,0 µM-1 s-1
  • Enzima com mutação: kcat/Km = 13,0 µM-1 s-1

Observamos que a enzima com a mutação apresenta um valor de kcat/Km significativamente maior (13,0 µM-1 s-1) em comparação à enzima sem mutação (7,0 µM-1 s-1). Isso indica que a enzima mutada é mais eficiente na catálise do substrato X.

Portanto, a conclusão de que a enzima com a mutação apresenta melhor eficiência catalítica está correta.

Clique para visualizar este gabarito

Visualize o gabarito desta questão clicando no botão abaixo

Comentários

Veja os comentários dos nossos alunos

Km = 14,0 µM, kcat = 98,0 s-1 e kcat/Km = 7,0 µM-1 s-1

Enzima com hipotética mutação:

Km = 6,0 µM, kcat = 78 s-1 e kcat/Km = 13,0 µM-1 s-1

Nesse caso, é correto concluir que a enzima com mutação realizada apresentou melhor eficiência catalítica.

Perfeito!

Dividindo o  kcat = 78/Km = 6,0 µM =  kcat/Km = 13,0 µM-1 s-1, sendo maior do que kcat/Km = 7,0 µM-1 s-1, logo melhora a eficiência catalítica!

Gabarito Certo.

.

kcat/Km, é uma medida de quão eficientemente uma enzima converte substrato em produto em baixas concentrações de substrato.

No exemplo dado, percebe-se que a enzima com mutação é mais eficiente que a enzima sem mutação.

Clique para visualizar este comentário

Visualize os comentários desta questão clicando no botão abaixo