Um pesquisador adquiriu uma proteína pura para um est...

resposta do professor por favor...

heterodimérica

De fato, não tem como garantir que as duas subunidades da proteína são unidas por ligações dissulfeto. Ao afirmar que a amostra foi submetida à SDS-PAGE, é claro apenas que o SDS foi utilizado. O papel do SDS na eletroforese é desnaturar as proteínas e recobri-las com carga negativa, por ser um detergente aniônico. Isso, entretanto, não leva ao rompimento das ligações dissulfeto.

Caso tivesse sido falado na questão que foram utilizados compostos redutores, como beta-mercaptoetanol ou ditiotreitol (DTT), e com isso foram visualizadas outras bandas, aí sim poderíamos saber que se trataria de uma proteína formada por mais de uma subunidade em que estas seriam unidas por ligações dissulfeto, já que o papel desses compostos é reduzir os resíduos de cisteína envolvidos nessa ligação. O SDS, porém, só rompe as interações fracas não covalentes que estabilizam a estrutura tridimensional da proteína, o que não inclui as ligações dissulfeto, que são ligações covalentes.