Questões de Concurso
Comentadas sobre a química da vida em biologia
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Com relação a proteínas e enzimas, julgue o item que se segue.
Proteínas podem apresentar ligações do tipo dissulfeto como
resultado da redução de dois resíduos de cisteínas. Esse tipo de
ligação covalente pode, por exemplo, ligar duas cadeias
polipeptídicas, formando um dímero.
Com relação a proteínas e enzimas, julgue o item que se segue.
Considere que uma determinada enzima hidrolase possua uma mutação gênica que resulte na substituição de um aminoácido em seu sítio catalítico. Considere, ainda, que tenham sido determinados os parâmetros cinéticos da enzima sem a mutação e com a mutação cujos os valores são mostrados abaixo, usando-se para isso, o substrato X. Enzima sem mutação:
Km = 14,0 µM, kcat = 98,0 s-1 e kcat/Km = 7,0 µM-1 s-1 Enzima com hipotética mutação: Km = 6,0 µM, kcat = 78 s-1 e kcat/Km = 13,0 µM-1 s-1
Nesse caso, é correto concluir que a enzima com mutação
realizada apresentou melhor eficiência catalítica.
A energia livre de Gibbs, que determina a espontaneidade de uma reação e é expressa por ΔG, pode ser diminuída por enzimas
O modelo chave-fechadura, utilizado para explicar o acoplamento da enzima ao substrato, não considera a possibilidade de ocorrência de interações sequenciais entre essas entidades, ignorando, portanto, o fato de que as respectivas conformações sofrem modificações ao longo do tempo da interação entre o substrato e a enzima.
Em um gráfico de Lineweaver ou de dupla recíproca, o ponto de intercepção da reta no eixo das ordenadas corresponde a 1/Vmax da reação enzimática. A adição de um inibidor competitivo nessa reação deslocará o ponto de intercepção para baixo.
A estrutura secundária das proteínas é estabilizada por pontes de hidrogênio.
A estrutura de todos aminoácidos possui um átomo de carbono quiral.
A energia livre de Gibbs, que determina a espontaneidade de uma reação e é expressa por ΔG, pode ser diminuída por enzimas.
O modelo chave-fechadura, utilizado para explicar o acoplamento da enzima ao substrato, não considera a possibilidade de ocorrência de interações sequenciais entre essas entidades, ignorando, portanto, o fato de que as respectivas conformações sofrem modificações ao longo do tempo da interação entre o substrato e a enzima.
Em um gráfico de Lineweaver ou de dupla recíproca, o ponto de intercepção da reta no eixo das ordenadas corresponde a 1/Vmax da reação enzimática. A adição de um inibidor competitivo nessa reação deslocará o ponto de intercepção para baixo.