A anilina (fenilamina) é um composto orgânico muito utiliza...

Para abordar a questão sobre a exposição ocupacional à anilina e a formação de meta-hemoglobinemia (MetHb), precisamos entender alguns conceitos sobre toxicologia e bioquímica da hemoglobina.

A alternativa correta é a C. Vamos entender por quê:

Alternativa C: Afirma que a formação de MetHb após a exposição à anilina está relacionada à reatividade de seus metabólitos, destacando a fenil hidroxilamina, formada pela reação de N-hidroxilação catalisada pelo citocromo P450. Isso está correto, pois a anilina é metabolizada no fígado, e um dos seus principais metabólitos, a fenil hidroxilamina, contribui para a oxidação do ferro na hemoglobina, levando à formação de MetHb.

Agora, vamos analisar por que as outras alternativas estão incorretas:

Alternativa A: Sugere que a MetHb é caracterizada pela metilação do anel protoporfirínico da hemoglobina, o que não está correto. A MetHb ocorre devido à oxidação do ferro no grupo heme, e não pela metilação do anel protoporfirínico.

Alternativa B: Menciona a conversão do estado de oxidação do ferro de Fe³⁺ para Fe²⁺, o que está invertido. Na MetHb, o ferro se oxida de Fe²⁺ (ferroso) para Fe³⁺ (férrico), o que reduz a capacidade de transporte de oxigênio.

Alternativa D: Afirma que a anilina e seus metabólitos se ligam diretamente aos carbonos do anel protoporfirínico da hemoglobina, o que não é verdade. O problema ocorre devido à oxidação do ferro e não à ligação direta com os carbonos do anel.

Alternativa E: Diz que a formação de MetHb impede a hemólise natural, o que não faz sentido no contexto da toxicologia da anilina. A MetHb afeta o transporte de oxigênio, mas não está relacionada com a prevenção da hemólise.

Para interpretar e responder corretamente questões como essa, é útil focar em palavras-chave e conceitos centrais, como os processos bioquímicos envolvidos e as propriedades dos compostos discutidos.

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A hemoglobina é uma proteína globular presente no sangue responsável por carregar oxigênio dos pulmões para os tecidos e retornar para os pulmões carregando CO2. É formada por um anel protoporfirínico com um átomo de ferro 2+ no centro.

A meta-hemoglobina é prejudicial ao organismo pois não tem afinidade por O2, CO2 e CO mas sim a haletos e cianeto.

PRODUÇÃO FISIOLÓGICA DE META-HEMOGLOBINA

A ligação Hb-O quando quebrada geralmente forma o Hb * (com um elétron) e * O (com um elétron também), sendo a ligação "partida no meio". Entretanto o própiro organismo por vezes faz essa divisão da forma errada, formando Hb () e **O. O elétron a mais que o oxigênio carregou foi retirado do ferro presente na hemoglobina, sendo que este deixou de ser ferroso (Fe2+) e passou a ser férrico (Fe 3+), essa forma oxidada do ferro é denominada META-HEMOGLOBINA. Esse quadro é revertido pela redução da meta-hemoglobina pela enzima diaforase e, na ausência desta, é possível reverter pela redução de MHb por azul de metileno (que é reduzido para azul de leucotrieno pela NADPH) e também fornece um eletron para a MHb se reestabelecer como Hb.

PRODUÇÃO INDUZIDA DE META-HEMOGLOBINA

Os nitritos em geral, e particularmente a Anilina, são os principais responsáveis pela produção de meta-hemoglobina induzida por fatores exógenos. A anilina, após sofrer oxidação, forma um composto chamado fenilhidroxilamina que interage com eritrócitos e NADPH, causando mais uma oxidação e formando o composto nitrosobenzeno. Esse composto é instável, então para retornar à forma estável da fenilhidroxilamina, esta reage com a hemoglobina, capturando seu elétron e formando meta-hemoglobina.

A toxicidade da anilina é atribuida ao produto de sua N-oxidação,a fenilidroxilamina produzida no fígado é captada pelos eritrócitos e extensivamente oxidada a nitrosobenzeno pela hemoglobina oxigenada, com formação concomitante de MHb

A formação de MetHb após a exposição à anilina está relacionada à reatividade dos metabólitos desse composto. O principal metabólito da anilina associado à formação de MetHb é a fenil hidroxilamina, formada por reação de N-hidroxilação catalisada pelo citocromo P450. A fenil hidroxilamina pode oxidar a hemoglobina, convertendo parte da hemoglobina de sua forma reduzida (Fe2+) para a forma oxidada (Fe3+), que é a metemoglobina. A metemoglobina possui uma menor capacidade de transporte de oxigênio, o que leva aos sintomas associados à MetHb, como a perda de sentidos, convulsões e coma.