A produção de biofármacos conjugados a polímeros é uma área...

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Q573865 Farmácia
A produção de biofármacos conjugados a polímeros é uma área que vem apresentando um grande desenvolvimento nos últimos anos. Os produtos lançados no mercado necessitam apresentar um alto padrão de qualidade. Diferentes metodologias vêm sendo utilizadas em processos de caracterização físico-química deste tipo de produto, exceto:
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- DMA ou DMTA é uma técnica que estuda propriedades viscoelásticas de materiais em função da temperatura, do tempo, da frequência, de uma de formação, e/ou a combinação destes parâmetros.

- A espectroscopia no infravermelho por Transformada de Fourier (FTIR) abrange a faixa de comprimento de ondas de 4.000 a 400 cm. A técnica é baseada no fato que ligações e grupamentos químicos vibram em frequências específicas do comprimento de onda da luz. O FTIR pode ser usado para identificar um polímero, blenda, compósitos ou investigar a composição de uma amostra. É a técnica mais utilizada para a identificação de polímeros e materiais orgânicos.

- A Calorimetria de varredura diferencial (DSC) é uma técnica usada para caracterizar a estabilidade de uma proteína ou outra biomolécula diretamente em sua forma nativa. Ela faz isso por meio da medição da alteração de calor associada à desnaturação térmica da molécula quando aquecida a uma taxa constante. Uma biomolécula em solução é um equilíbrio entre suas conformações nativas (dobradas) e desnaturadas (desdobradas). Quanto maior o ponto médio de transição térmica (T), mais estável é a molécula. A DSC mede a entalpia (∆H) de desdobramento que resulta da desnaturação induzida por calor. Ela também é usada para determinar a alteração na capacidade de calor (ΔC) da desnaturação. A DSC pode elucidar os fatores que contribuem para o dobramento e a estabilidade de biomoléculas nativas. Eles incluem interações hidrofóbicas, ligações de hidrogênio, entropia conformacional e ambiente físico. Os dados precisos e de alta qualidade obtidos do DSC fornecem informações vitais sobre a estabilidade da proteína no desenvolvimento do processo e na formulação de candidatos terapêuticos potenciais. As macromoléculas e os conjuntos macromoleculares (>5000 Daltons), como proteínas, ácidos nucleicos e lipídeos, podem formar estruturas bem definidas que suportam mudanças conformacionais induzidas termicamente. Essas reorganizações estruturais resultam na absorção do calor causado pela redistribuição de ligações não covalentes. Os calorímetros de varredura diferencial medem essa absorção de calor.

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