Questões de Concurso Comentadas por alunos sobre cinética química em química

As enzimas são moléculas de proteínas com grande massa molar. Essas moléculas, entretanto, atuam de maneira altamente específica e agem como catalisadoras biológicas de apenas uma única reação. Reações de cinética enzimática são comumente representadas por gráficos que apresentam informações importantes, como a velocidade da reação, o aumento da concentração do produto na reação e a taxa de saturação da enzima, entre outras. O uso de gráficos também nos permite avaliar o aumento e a diminuição da atividade enzimática por moléculas ativadoras e inibidoras que se ligam especificamente às enzimas. Assim, o gráfico abaixo mostra a cinética enzimática na presença de dois agentes inibidores (X, Y). Com relação a esse gráfico, avalie as afirmativas a seguir.







I. Na curva da reação cinética da enzima normal, os valores de V₀ aumentam rapidamente com baixas concentrações de substrato e passam a se nivelar em um platô com altas concentrações desse mesmo substrato. Esse platô ocorre porque todas as moléculas da enzima disponíveis se encontram ligadas ao substrato e quaisquer moléculas adicionais do substrato terão que aguardar ser processadas até que outra molécula dessa enzima se torne disponível. Por isso, a velocidade da reação é limitada pela concentração da enzima e o seu valor máximo, ou V_max, é o valor da velocidade inicial de reação no qual a enzima normal atinge o platô.


II. O inibidor X é um inibidor competitivo porque retarda o progresso da reação ao se ligar à enzima, que ocorre geralmente no sítio ativo, impedindo que o verdadeiro substrato se ligue. Portanto, o inibidor e o substrato competem pela enzima. A inibição competitiva age diminuindo o número de moléculas enzimáticas disponíveis para se ligar ao substrato.


III. O inibidor Y é um inibidor não competitivo, porque não impede que o substrato se ligue à enzima. O inibidor e o substrato não interferem na capacidade um do outro de se ligar à enzima. Contudo, quando o inibidor está ligado, a enzima não é capaz de catalisar a reação para gerar um produto. Portanto, a inibição não competitiva age reduzindo o número de moléculas funcionais da enzima que pode realizar a reação.


Assinale

A reação de redução do 4-nitrofenol (4-NF) em solução aquosa com borohidreto de sódio forma o íon 4-aminofenolato (4-AF) e, em seguida, a reação é catalisada por nanopartículas de ouro (AuNP) dispersas no meio reacional. A constante de velocidade (k) é 4,3 × 10^-3 L mol^-1 s^-1 , e tanto a variação de concentração de 4-NF quanto a do catalisador produzem variação de velocidade. Água e borohidreto de sódio encontram-se em grande excesso, fazendo com que sua variação de quantidade não afete a velocidade de reação.
A lei de velocidade dessa reação, nas condições mencionadas, é a

Ao avaliar a cinética de degradação de um corante em estudos in vitro, o químico obteve os seguintes resultados:





Os dados experimentais apresentados na tabela sugerem uma lei cinética de degradação de ordem: