Questões de Concurso

A estequiometria é a forma de calcular as quantidades de reagentes e produtos envolvidos em uma reação química. Antes de realizar os cálculos estequiométricos, é preciso saber se as equações químicas estão balanceadas. A esse respeito, analise as equações a seguir:

I. Na2CO3 + HCl → NaCl + H2O + CO2
II. Al + H2SO4 → Al2(SO4)3 + H2


As equações acima não estão balanceadas; balanceie-as e assinale a alternativa que corresponde aos respectivos coeficientes estequiométricos. 

As enzimas são moléculas de proteínas com grande massa molar. Essas moléculas, entretanto, atuam de maneira altamente específica e agem como catalisadoras biológicas de apenas uma única reação. Reações de cinética enzimática são comumente representadas por gráficos que apresentam informações importantes, como a velocidade da reação, o aumento da concentração do produto na reação e a taxa de saturação da enzima, entre outras. O uso de gráficos também nos permite avaliar o aumento e a diminuição da atividade enzimática por moléculas ativadoras e inibidoras que se ligam especificamente às enzimas. Assim, o gráfico abaixo mostra a cinética enzimática na presença de dois agentes inibidores (X, Y). Com relação a esse gráfico, avalie as afirmativas a seguir.







I. Na curva da reação cinética da enzima normal, os valores de V₀ aumentam rapidamente com baixas concentrações de substrato e passam a se nivelar em um platô com altas concentrações desse mesmo substrato. Esse platô ocorre porque todas as moléculas da enzima disponíveis se encontram ligadas ao substrato e quaisquer moléculas adicionais do substrato terão que aguardar ser processadas até que outra molécula dessa enzima se torne disponível. Por isso, a velocidade da reação é limitada pela concentração da enzima e o seu valor máximo, ou V_max, é o valor da velocidade inicial de reação no qual a enzima normal atinge o platô.


II. O inibidor X é um inibidor competitivo porque retarda o progresso da reação ao se ligar à enzima, que ocorre geralmente no sítio ativo, impedindo que o verdadeiro substrato se ligue. Portanto, o inibidor e o substrato competem pela enzima. A inibição competitiva age diminuindo o número de moléculas enzimáticas disponíveis para se ligar ao substrato.


III. O inibidor Y é um inibidor não competitivo, porque não impede que o substrato se ligue à enzima. O inibidor e o substrato não interferem na capacidade um do outro de se ligar à enzima. Contudo, quando o inibidor está ligado, a enzima não é capaz de catalisar a reação para gerar um produto. Portanto, a inibição não competitiva age reduzindo o número de moléculas funcionais da enzima que pode realizar a reação.


Assinale